from AASJ
神経変性疾患の多くで、タンパク質の細胞内沈殿形成が共通の原因とされています。その中でも、アルツハイマー病のTau、パーキンソン病のαシヌクレイン、そしてALSのTDP-43は代表的な例です。最近の研究では、これらのタンパク質が相分離により濃縮され、凝集形成に関わることが明らかになりました。
ドイツ・ドレスデン工科大学、ドレスデンマックスプランク研究所、そしてテキサスA&M大学の研究チームは、TDP-43の相分離から凝集までの過程とその分子基盤を解明しました。この研究では、TDP-43が低い濃度でも相分離し、ストレス粒子内で凝集体を形成する過程が詳細に調査されました。
また、TDP-43の様々な領域や結合するタンパク質についても詳細に調査され、RNA結合タンパク質であるTDP-43がRNAと結合して相分離体内に取り込まれ、凝集体を形成する過程が明らかにされました。さらに、細胞ストレスによりTDP-43の相分離から凝集体形成に至る過程が分子レベルで解明され、ALSの発症に関わる変異や観察を説明する一歩となりました。
この研究は、神経変性疾患におけるタンパク質凝集のメカニズムを理解する上で重要な成果であり、今後の治療法の開発にも期待が寄せられています。
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